免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）存在于血漿中的一類具有抗體活性的或化學結(jié)構(gòu)與抗體相似的球蛋白。人和動物的免疫血清中的免疫球蛋白極不均一，其組成、結(jié)構(gòu)、大小、電荷、生物學活性等都有很大差異，約占機體全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分純得到5類免疫球蛋白，1968年，世界衛(wèi)生組織統(tǒng)一命名為免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各類免疫球蛋白的化學結(jié)構(gòu)雖有不同，但都是由二硫鍵連接的四條多肽鏈組成。其中一對多肽鍵較長，約含有450個氨基酸，分子量為50000道爾頓，稱為重鏈（H鏈）；另一對多肽鏈較短，約含有214個氨基酸，分子量約為25000道爾頓，稱為輕鏈（L鏈）。兩條相同的重鏈由二硫鍵連接起來，呈Y型；兩條相同的輕鏈則由二硫鍵連接在其氨基端（N端）的兩側(cè)，形成對稱的高分子結(jié)構(gòu)。這種四肽鏈結(jié)構(gòu)稱為單體。各類免疫球蛋白重鏈的結(jié)構(gòu)及抗原均不相同。不同的重鏈分別以希臘字母γ、α、μ、δ、和ε表示。并以此將免疫球蛋白相應地分為IgG、IgA、IgM、IgD和IgE五類。而輕鏈則只有兩種類型，即κ及λ。每一個Ig分子中，兩條輕鏈及兩條重鏈都是同型的。
      

      通常是血清總蛋白減去白蛋白.